A természetben előforduló antimikrobiális peptidek jellemzően kicsi, bázikus polipeptidek, amelyek több mint 30 aminosavból állnak; vízben-oldhatók, molekulatömege megközelítőleg 4000 Dalton. A legtöbb antimikrobiális peptid hőstabil, 10-15 perces 100 fokos melegítés után is megtartja aktivitását. A többség 7-nél nagyobb izoelektromos ponttal rendelkezik, és erős kationos jellemzőket mutat. Ezenkívül jelentős ellenállást mutatnak a nagy ionerősséggel és a szélsőséges pH-értékekkel szemben. Egyesek képesek ellenállni az olyan enzimek általi hidrolízisnek, mint a tripszin vagy a pepszin.
A jelenlegi kutatások azt sugallják, hogy az antimikrobiális peptidek baktericid mechanizmusa elsősorban a bakteriális sejtmembrán megcélzását foglalja magában; megzavarják a membrán integritását és pórusokat hoznak létre, ami az intracelluláris tartalom kiszivárgását és az azt követő sejthalált okozza. A folyamat jellemzően a bakteriális membrán felületének elektrosztatikus vonzásával kezdődik, majd a hidrofób C-terminális beillesztése következik a membrán hidrofób régiójába, ami megváltoztatja a membrán konformációját. Ezután több peptid ioncsatornákat képez a membránon belül, ami specifikus ionok kiáramlásához vezet, és sejthalálhoz vezet. Más kutatók azt javasolják, hogy ezek a peptidek kölcsönhatásba lépnek a membránfehérjékkel -aggregációt, inaktivációt és ioncsatorna-képződést okozva,-ezáltal megváltoztatják a membrán permeabilitását és halálhoz vezetnek; Kérdések maradnak a specifikus membránreceptorok létezésével és más tényezők lehetséges szinergikus hatásaival kapcsolatban is. A hatásmechanizmusok eltérőek lehetnek az antimikrobiális peptidek különböző osztályaiban.
